Protéin: struktur jeung pungsi. sipat protéin

Kawas dipikanyaho, protéin - dasar asal hirup pangeusina urang. Numutkeun téori Oparin-Haldane éta coacervate serelek, nu diwangun ku molekul péptida, éta geus jadi dasar asal mahluk hirup. Ieu mamang teu kusabab analisis struktur internal tina sagala anggota biomassa nu nunjukeun yen zat ieu gaduh sagalana: tatangkalan, sato, mikroorganisme, fungi, virus. Jeung maranéhna pisan rupa-rupa di alam na macromolecular.

Ngaran opat struktur ieu, aranjeunna sinonim:

• protéin;
• protéin;
• polipéptida;
• péptida.

molekul protéin

Jumlah maranéhanana nyaéta sabenerna incalculable. Dina hal ieu, sakabéh molekul protéin bisa dibagi kana dua grup utama:

• Basajan - diwangun ukur tina urutan asam amino nu disambungkeun ku beungkeut péptida;
• kompléks - Struktur jeung struktur protéin dicirikeun ku protolytic grup (prosthetic) tambahan, disebut oge cofactors.

Dina hal ieu, anu molekul kompléks ogé mibanda klasifikasi sorangan.

Gradasi péptida kompléks

1. Glikoprotéin - nu raket pakait sanyawa protéin jeung karbohidrat. Struktur molekul anyaman Grup prosthetic mucopolysaccharides.
2. Lipoproteins - sanyawa kompleks protéin sarta lipid.
3. Metalloproteins - salaku grup prosthetic anu ion logam (beusi, mangan, tambaga, jeung nu lianna).
4. Nukléoprotéin - Eupan Balik protéin jeung asam nukléat (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformasi protéin jeung résidu asam fosfat.
6. Chromoproteids - pisan sarupa metalloproteins, tapi unsur anu mangrupa bagian ti grup prosthetic mangrupakeun berwarna kompleks (beureum - hémoglobin, héjo - klorofil, jeung saterusna).

Unggal grup dibahas struktur sarta sipat protéin anu béda. Fungsi nu maranéhna ngalakukeun, sarta bakal rupa-rupa gumantung kana jenis molekul.

Struktur kimia protéin

Ti sudut pandang ieu protéin - a, ranté masif panjang résidu asam amino interconnected beungkeut husus disebut péptida. Ti sisi asam struktur indit Cabang - radikal. Struktur ieu molekul kapanggih ku E. Fischer di awal abad XXI.

Engké, protein, struktur jeung pungsi protéin geus ditalungtik leuwih jéntré. Ieu janten jelas yén asam amino constituting struktur péptida, jumlahna aya 20, tapi maranéhna bisa sahingga digabungkeun dina cara béda. Lantaran kitu diversity of struktur polipéptida. Sajaba ti éta, dina prosés hirup jeung kinerja fungsi na protéin nu bisa ngalaman runtuyan transformasi kimiawi. Hasilna, maranéhna robah struktur, sarta aya cukup tipe anyar tina sambungan.

Megatkeun beungkeut péptida, nyaéta ngaruksak struktur protéin tina ranté kudu dipilih kaayaan ketat pisan (hawa tinggi, asam atawa alkali katalis). Ieu alatan kakuatan tinggi tina beungkeut kovalén sakaligus dina molekulna, nyaéta, dina grup péptida.

Beungeut struktur protéin di laboratorium dilumangsungkeun ngagunakeun réaksi biuret - pangaruh dina polipéptida Freshly precipitated hidroksida, tambaga (II). Komplek tina grup péptida jeung tambaga ion nyadiakeun warna caang Violet.

Aya opat organisasi struktural dasar, nu masing-masing boga ciri sorangan miboga struktur protéin.

Tingkat organisasi: struktur primér

Sakumaha didadarkeun di luhur, péptida nu - tina sekuen résidu asam amino jeung inclusions, ko-énzim, atawa tanpa aranjeunna. Jadi nelepon ieu struktur primér dina molekulna, nu alam, tangtosna, éta asam amino leres ngagabung ku beungkeut péptida, jeung euweuh nu sejenna. Hartina, struktur polipéptida linier. Dina struktur ieu sabagean tina protéin nanaon ieu - dina éta gabungan ieu asam nyaéta krusial keur kinerja fungsi molekul protéin. Hatur nuhun kana fitur ieu mangrupa mungkin teu ukur pikeun ngaidentipikasi péptida tapi ogé pikeun ngaduga sipat jeung peran hiji sagemblengna anyar, sakumaha acan kapanggih. Conto péptida ngabogaan struktur primér alam, - insulin, pépsin, ciduh, jeung sajabana.

konformasi sekundér

Struktur jeung pasipatan protéin dina kategori ieu rupa-rupa rada. Struktur saperti bisa ngawujud mimitina dina alam atanapi nalika subjected mun hidrolisis primér kaku, suhu atawa kaayaanana lianna.

konformasi ieu tilu variétas:

1. Mulus, nu biasa, coils stereoregular diwangun ti résidu asam amino nu twisted sabudeureun sumbu sambungan core. Ngan kabeungkeut ku beungkeut hidrogén kajadian antara grup oksigén tina salah péptida sarta hidrogén lianna. Wherein struktur bener alatan kanyataan yén robah warna ka warna merata-terusan unggal tingkat 4. Struktur saperti tiasa duanana kénca-dibikeun tur pravozakruchennoy. Tapi protéin di paling dipikawanoh dextrorotatory predominates isomér. konformasi sapertos disebut alfa-struktur.
2. Komposisi jeung struktur tipe protéin handap béda ti hiji saméméhna di yén beungkeut hidrogén teu kabentuk antara sisi ngadeg ku samping dina hiji sisi tina sésana tina molekul jeung antara substansi dihapus, wherein dina jarak sahingga badag. Ku sabab kitu, sakabéh struktur janten langkung undulating, ranté oray polipéptida convoluted. Aya hiji fitur nu kedah protéin. Struktur asam amino sahiji cabang kudu sakumaha pondok sakumaha anu di glisin atanapi alanin, contona. jenis ieu konformasi sekundér disebut béta-lembar pikeun pangabisa maranéhna pikeun lengket ngahiji lamun formasi struktur sakabéh.
3. Milik struktur tipe protéin katilu salaku biology nu ngalambangkeun raznorazbrosannye kompléks, popotongan unordered teu mibanda stereoregularity sarta bisa ngaropéa struktur dina pangaruh kaayaan éksternal.

Conto protéin ngabogaan struktur sekundér ku alam, teu wangsit.

pangajaran tersiér

Ieu konformasi cukup rumit, mibanda nami "globule". Naon protéin? Struktur eta dumasar kana struktur sekundér, tapi ditambahkeun jenis anyar interaksi antara atom tina grup, sarta sakabeh molekul tilep kawas, dipandu kitu, kanyataan yen Grup hidrofilik geus diarahkeun kana globules jeung hidrofobik - kaluar.

Ieu ngécéskeun naon muatan tina molekul protéin dina leyuran koloid cai. Naon jenis interaksi nu aya?

1. beungkeut hidrogén - tetep unchanged antara bagian nu sami sakumaha dina struktur sekundér.
2. The hidrofobik (hidrofilik) interaksi - timbul nalika leyur dina polipéptida cai.
3. Ionik atraksi - raznozaryazhennymi kabentuk antara résidu asam amino (radikal) grup.
4. Kovalén interaksi - bisa ngawujud antara situs husus asam - molekul mistina, atawa rada, buntut maranéhanana.

Ku kituna, komposisi sarta Struktur protéin ngabogaan struktur tersiér bisa digambarkeun salaku digulung nepi kana ranté globules polipéptida, panahan sarta Ajeg konformasi na alatan rupa-rupa interaksi kimiawi. Conto péptida misalna: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, sutra serat, jeung sajabana.

Struktur kuarternér

Ieu salah sahiji paling hese dina globules, nu ngawangun protéin. Struktur jeung pungsi protéin tina rencana kitu pisan serbaguna jeung husus.

Naon konformasi ieu? Ieu sababaraha (kadangkala puluhan) tina ranté polipéptida badag sarta leutik, anu kabentuk sacara mandiri unggal lianna. Tapi harita, alatan interaksi sarua yen urang geus dianggap keur struktur tersiér of péptida ieu twisted na intertwined. Kituna diala globules konformasional kompléks nu bisa ngandung atom logam, jeung grup lipid, sarta karbohidrat. Conto protéin misalna: polimérase DNA, virus bako protéin amplop, hémoglobin, jeung sajabana.

Kabéh struktur péptida kami geus dibahas boga padika sorangan idéntifikasi di laboratorium, dumasar kemungkinan kiwari ngagunakeun kromatografi, centrifugation, éléktron sarta mikroskop optik sarta téknologi komputer tinggi.

fungsi

Struktur jeung pungsi protéin ieu correlated raket saling. Hartina, tiap péptida muterkeun hiji peran anu unik tur spesifik. Aya ogé bonéka anu bisa nedunan dina sél hirup, sababaraha transaksi signifikan. Tapi bisa diringkeskeun pikeun nganyatakeun fungsi dasar molekul protéin dina awak mahluk hirup:

1. Nyadiakeun lalulintas. organisme bersel atanapi organél, atawa jenis nu tangtu sél nu bisa gerak, motong, gerakan. protéin ieu disadiakeun, ngabentuk bagian struktur maranéhanana aparatur motor: cilia, flagella, cytoplasmic mémbran. Lamun urang ngobrol ngeunaan henteu mampuh pikeun kapindahan dina sél, protéin bisa nyumbang kana ngurangan maranéhanana (otot myosin).
2. fungsi gizi atanapi cadangan. Ieu mangrupa akumulasi molekul protéin dina oocytes, embryos jeung siki tutuwuhan pikeun keusikan leungit gizi salajengna. Kana dipegatkeunana nu péptida ngahasilkeun asam amino jeung zat biologis aktip, nu mangrupakeun dipikabutuh pikeun ngembangkeun normal tina mahluk hirup.
3. Fungsi énergi. Sajaba ti karbohidrat Angkatan awak bisa ngahasilkeun sarta protéin. Dina buruk 1 g péptida dileupaskeun 17,6 kJ énergi mangpaat dina bentuk adénosin trifosfat (ATP), nu geus spent dina prosés vital.
4. Sinyal jeung fungsi pangaturan. Ieu diwangun dina mawa kaluar ngawaskeun ati prosés nu lumangsung sarta pangiriman sinyal ti sél ka jaringan, ti aranjeunna ka otoritas, ti panganyarna pikeun sistem jeung saterusna. Hiji conto has nyaéta insulin, anu mastikeun rékaman jumlah glukosa getih.
5. fungsi reséptor. Ieu kahontal ku ngarobah konformasi nu péptida kalawan hiji sisi mémbran jeung ngalakonan tungtung nu sejen restructuring. Nalika ieu lumangsung sarta pangiriman sinyal jeung informasi nu diperlukeun. Paling protéin ieu study dina mémbran cytoplasmic sél na ngalakonan kontrol ketat leuwih sadaya therethrough lulus bahan. Ogé mere tanda ka Anjeun jeung parobahan kimiawi jeung fisik dina lingkungan.
6. fungsi angkutan ti péptida. Ieu dilumangsungkeun eupan protéin jeung protéin transporter. peranna geus atra - transporting molekul desirable ka loka kalawan konsentrasi low sahiji bagéan luhur. Hiji conto has nyaeta ngangkut oksigén jeung karbon dioksida tina organ jeung jaringan tina hémoglobin protéin. Éta ogé geus kahontal pangiriman sanyawa ku beurat molekul low ngaliwatan mémbran kana sél.
7. fungsi struktur. Salah sahiji pangpentingna maranéhanana anu ngalaksanakeun protéin. Struktur sél jeung organél maranéhanana disadiakeun péptida. Aranjeunna sarupa pigura nangtukeun wangun jeung struktur. Sajaba ti éta, maranéhna ogé ngarojong eta, sarta ngaropéa upami diperlukeun. Kituna, pikeun pertumbuhan sarta ngembangkeun sakabeh mahluk hirup protéin penting dina dahareun. péptida misalna kaasup elastin, tubulin, kolagén, aktin, filamén panengah, sarta keratin lianna.
8. Fungsi katalitik. Nya ngajalankeun énzim. Loba jeung variatif, aranjeunna ngagancangkeun sadaya réaksi kimia jeung biokimia dina awak urang. Tanpa partisipasi maranéhanana, apal biasa burih bakal bisa nyerna ngan dua poé, éta kamungkinan ngabengkokkeun dina waktos anu sareng. Dina peta ngeunaan Katalase, péroxidase sarta énzim séjén, proses ieu lumangsung dina dua jam. Sacara umum, éta berkat peran ieu, anabolisme protéin jeung katabolisme dilumangsungkeun, nyaeta, plastik sarta énergi métabolisme.

Peran pelindung

Aya sababaraha rupa ancaman, ti mana protéin nu dirancang ngajaga awak.

Firstly, serangan kimiawi traumatis réagen, gas, molekul, zat spéktrum béda tina aksi. Péptida nu bisa kalibet ku aranjeunna dina réaksi kimiawi, ngarobah kana formulir bahya atawa ngan saukur neutralizing.

Kadua, ancaman fisik tina tatu - lamun protéin fibrinogén dina jangka waktu nu teu ngajanggélék jadi fibrin di situs tatu, getih nu teu curdle, sarta ku kituna sumbatan bakal lumangsung. Lajeng, sabalikna, eta perlu plasmin péptida sanggup clot sedot tur malikkeun patency of bejana.

Thirdly, anceman kawedukan. Struktur jeung nilai teh protéin nu ngabentuk defenses imun, penting pisan. Antibodi, immunoglobulins, interferons - nu sadayana elemen penting jeung signifikan tina limfatik sarta Sistem imun. Sagala partikel asing, molekul jahat, sél maot atawa bagian tina sakabeh struktur ieu subjected ka panalungtikan saharita ku sanyawa péptida. Éta pisan sababna naha hiji jalma bisa sorangan, tanpa bantuan obat unggal dintenna pikeun ngajaga diri tina inféksi jeung virus basajan.

pasipatan fisik

Struktur sél protéin pisan husus sarta gumantung kana fungsi éta. Tapi sipat fisik péptida nu sarupa jeung bisa ngurangan kana ciri di handap ieu.

1. molekul beurat - mun 1000000 Daltons.
2. Dina leyuran cai ngabentuk sistem koloid. Aya struktur acquires ngecas sanggup rupa-rupa gumantung kana kaasaman tina sedeng.
3. Lamun kakeunaan kaayaan kasar (radiasi, asam atawa alkali, hawa, jsb) anu bisa ngalih ka tingkat konformasi sejen, i.e. denature. Prosés dina 90% kasus teu bisa balik. Najan kitu, aya hiji shift sabalikna - renaturation.

Ieu sipat dasar tina ciri fisik tina péptida.