Situs aktif énzim nu: struktur, sipat. Anu kapanggih situs aktif énzim nu? Naon ari nu disebut situs aktif énzim nu?

Kami geus sagala uninga énzim, tapi masih aya kacangcayaan éta unggal urang tuntas weruh persis kumaha zat ieu anu disusun, sarta naha maranéhna téh diperlukeun. artikel ieu bakal ngabantu ngartos struktur jeung fungsi énzim (énzim) sacara umum, sarta pusat aktif maranéhna hususna.

panalungtikan sajarah

Dina 1833, kimiawan Prancis Anselme Payen ngaidentipikasi sarta nerangkeun sipat amilase énzim.

Sababaraha taun ti harita, Louis Pasteur, diajar konversi gula jadi alkohol ngalibetkeun kapang, ngusulkeun yén prosés ieu téh alatan bahan kimia nu nyieun nepi ragi.

Di tungtung physiologist abad XIX Villi Kyune munggaran dikedalkeun istilah "énzim".

Jerman Eduard Buchner dina 1897 dicirikeun jeung ditétélakeun zymase - kompléks énzim nu ngatalisan konversi sukrosa kana réaksi étanol. Di alam zymase dina kuantitas hébat dina ragi.

Ieu henteu dipikawanoh nalika tur anu dibuka situs aktif énzim. kapanggihna ieu credited kalawan Nobel laureate kimiawan Edaurdu Buchner, biologist Amérika James Sumner sarta élmuwan well-dipikawanoh séjén anu dikeureuyeuh ulikan katalisis énzimatik.

Inpo umum ngeunaan énzim

Ngelingan yen énzim - zat alam protéin, nu nedunan fungsi dina kahirupan mahluk katalis réaksi kimiawi. enzim boga porsi anu teu langsung nyokot bagian dina eta, aliran réaksi nyadiakeun hiji puseur aktif énzim.

Di dieu sababaraha sipat énzim:

1) Kekecapan. A jumlah leutik katalis cukup pikeun ngagancangkeun réaksi kimia dina 10 ⁶ kali.

2) Kaspésifikan. Hiji énzim teu katalis universal sagala réaksi dina jero sél. Pikeun énzim dikedalkeun spésifisitas of Peta: unggal énzim ngatalisan ngan hiji atawa sababaraha réaksi sarupa kalawan substrat (nu feed réaktan), tapi réagen kimiawi séjén pikeun alam sarua, énzim meureun gunana. Interaksi jeung substrat luyu jeung akselerasi salajengna tina réaksi nyadiakeun hiji puseur aktif énzim.

3) Kagiatan Hapus. Kagiatan énzim dina sél ieu terus ngarobah tina low ka luhur.

4) Konsentrasi énzim nu tangtu di jero sél teu konstan sarta bisa rupa-rupa gumantung kana kaayaan éksternal. énzim misalna dina biologi disebut inducible.

Klasifikasi énzim

Dina struktur anak, énzim bisa dibagi kana basajan tur kompléks. Basajan diwangun sacara éksklusif di résidu asam amino, aya group non-kompléks protéin zat. Kompléks disebut coenzymes.

Ku tipe énzim dikatalisan réaksi dibagi kana:

1) Oxidoreductases (ngatalisan réaksi rédoks).

2) Transferase (ditransfer ka grup misah atom).

3) Liase (beungkeut kimia megatkeun).

4) Lipase (formulir sambungan dina réaksi alatan énergi ATP).

5) Isomérase (uchuvstvuyut réaksi interconversion of isomér).

6) Hidrolase (ngatalisan réaksi kimiawi ku nyerna ku beungkeut).

énzim struktur

Énzim - struktur tilu diménsi kompléks nu diwangun utamana amino résidu asam. Ogé aya grup prosthetic - komponén alam non-protéin, pakait jeung résidu asam amino.

Énzim - protéin utamana globular nu bisa digabungkeun dina sistim kompleks. Kawas zat proteinaceous sejen, énzim nu denatured ku cara ningkatkeun suhu atawa ku paparan ka sababaraha bahan kimia. Salila denaturation variasina struktur énzim tersiér sahingga sipat tina puseur aktif ti énzim. Hasilna, kagiatan énzim nurun nyirorot.

substrat dikatalisan téh biasana leuwih leutik batan énzim sorangan. Énzim panggampangna diwangun ku genep puluh résidu asam amino, jeung puseur aktif na - hijina dua.

Aya énzim situs katalitik asam amino nu teu digambarkeun, sarta hiji group prosthetic organik, atanapi (leuwih mindeng) anorganik Asal - kofaktor.

Konsep situs aktip

Ngan nyangkokkeun leutik énzim nu langsung aub dina réaksi kimia. Ieu bagian tina énzim nu disebut situs aktif. Situs aktif énzim nu - a lipid, sababaraha résidu asam amino atawa grup prosthetic, nu ngiket pikeun substrat sarta ngatalisan réaksi nu. The résidu asam amino situs aktif bisa nilik kana asam amino - polar, nonpolar, muatan, aromatik uncharged.

Puseur aktif énzim (lipid ieu asam amino jeung zat sejenna sanggup ngaréaksikeun jeung réagen) - bagian pangpentingna énzim, tanpa zat ieu bakal jadi gunana.

Ilaharna, molekul énzim boga ngan hiji loka aktif, ngariung sareng salah sahiji atawa leuwih réagen sarupa. The résidu asam amino nu puseur aktip ngawangun hidrogén, beungkeut hidrofobik atawa kovalén, ngabentuk hiji kompléks énzim-substrat.

Struktur puseur aktip

Situs aktif énzim, basajan tur kompléks nyaéta kantong atawa slot. Struktur ieu teh Puseur aktif énzim nu kudu akur geometrically na electrostatically substrat, saprak parobahan dina struktur tersiér énzim nu bisa ngarobah situs aktif.

Ngariung jeung katalitik puseur - wewengkon di puseur aktif énzim. Jelas, situs ngariung "cék" kasaluyuan substrat, sarta anu pakait sareng eta, jeung puseur katalitik ieu langsung aub dina réaksina.

Beungkeutan anu puseur aktif ti substrat

Dina raraga ngajelaskeun kumaha situs aktif ti énzim pakait jeung réagen husus, sababaraha teori nu diusulkeun. Nu pang populerna di antarana - téori Fisher, éta téori "konci na konci". Fisher ngusulkeun yén aya hiji énzim ideally cocog pikeun tiap substrat dina pasipatan fisik jeung kimia na. Sanggeus pembentukan modifikasi sagala teu lumangsung énzim-substrat kompléks.

ulama sejen Amérika - Daniel Koshland - ditambahkeun Fisher asumsi ngeunaan teori yén situs aktif énzim nu bisa ngarobah konformasi maranéhna salami teu cocog substrat nu tangtu.

The kinetik réaksi énzimatik

réaksi fitur énzimatik geus diajar biokimia swasta - kinetik énzim. Ieu studi elmu nu tangtu tina réaksi kalayan kadarna béda énzim jeung substrat, anu gumantungna tina laju réaksi dina suhu jero sél jeung sipat situs aktif énzim gumantung kana parameter fisik jeung kimia di sedeng.

kinetik énzim ngoperasikeun konsep kayaning laju réaksi, énergi aktivasi, panghalang aktivasina, aktivitas molekular, aktivitas husus jeung sajabana. Pertimbangkeun sababaraha konsep ieu.

Yén aya réaksi biologis, réagen diperlukeun pikeun nransper sababaraha énergi. Énergi ieu disebut énergi aktivasi.

Ditambah énzim pikeun réaktan pikeun ngurangan énergi aktivasi. Sababaraha zat meta dina tanpa partisipasi énzim, saprak énergi aktivasi teuing tinggi. The kasatimbangan réaksi teu mindahkeun ditambah énzim.

Laju réaksi - jumlah produk réaksi mucunghul atawa ngiles dina waktos Unit.

Gumantungna teh laju réaksi dina konsentrasi substrat kuantitas fisik tanpa dimensi dicirikeun - Michaelis konstan.

Kagiatan molekular - jumlah molekul substrat nu dirobah jadi hiji molekul énzim per waktos Unit.